Schlëssel Ënnerscheed - Alpha Helix vs Beta Pleated Sheet

Alpha-Helices a Beta-geploeten Blieder sinn déi zwee meescht allgemeng fonnt sekundär Strukturen an enger Polypeptid Kette. Dës zwee strukturell Komponenten sinn déi éischt Haapt Schrëtt am Prozess vun enger Klappschicht vun enger Polypeptid Kette. De Schlëssel Ënnerscheed tëscht Alpha Helix a Beta Pleated Sheet ass an hirer Struktur; si hunn zwou verschidde Formen fir eng spezifesch Aarbecht ze maachen.

Wat ass Alpha Helix?

Eng Alpha-Helix ass eng rechtshandeger Spiral vun Aminosauerreschter op enger Polypeptid Kette. D'Gamme vu Aminosauerreschter kënnen tëschent 4 an 40 Reschter variéieren. D'Wasserstoffbindungen geformt tëscht dem Sauerstoff vun der C = O Grupp op der ieweschter Spiral an dem Waasserstoff vun der NH Grupp vun der ënneschterer Spirel hëllefen de Spol ze halen. Eng Waasserstoffverbindung gëtt pro all véier Aminosaierresiduen an der Kette op der uewe genannter Manéier geformt. Dëst eenheetlecht Muster gëtt et definéiert Funktiounen wéi d'Dicke vun der Spirel an et diktéiert d'Längt vun all komplette Wendung laanscht d'Heliksachs. D'Stabilitéit vun der Alpha-Helix Struktur hänkt vu verschiddene Faktoren of.

Wat ass Beta Pleséier Blat?

Beta geploot Blat, och bekannt als Beta Blat, gëtt als déi zweet Form vun der sekundärer Struktur a Proteinen ugesinn. Et enthält Beta-Strenge, déi lateral verbonne sinn duerch e Minimum vun zwee oder dräi Réckkierper-Waasserstoffverbindunge fir eng verdreift, geploote Blat ze bilden, wéi am Bild gewisen. Eng Beta-Streng ass eng Streck vu Polypeptid Kette; Seng Längt ass meeschtens d'selwecht wéi 3 bis 10 Aminosaieren, dorënner Réckgrat an enger verlängerter Bestätegung.

A beta-geploeten Blieder lafen d'Polypeptidketten niewenteneen. Et kritt en den Numm "geploeten Blat" wéinst dem wellenähnlechen Erscheinungsbild vun der Struktur. Si sinn duerch Waasserstoffverbindunge matenee verbonnen. Dës Struktur erlaabt et méi Waasserstoffverbänn ze bilden andeems d'Polypeptidskette ausdehnen.

Wat ass den Ënnerscheed tëscht Alpha Helix a Beta Pleated Sheet?

Struktur vum Alpha Helix a Beta geploot Blieder

Alpha Helix:

An dëser Struktur ass de Polypeptid Réckgrat déck ronderëm eng imaginär Achs als Spiralstruktur gebonnen. Et ass och bekannt als helicoidal Arrangement vun der Peptidkette.

D’Formation vun der Alpha-Helix Struktur geschitt wann de Polypeptid Ketten an eng Spiral verdreift. Dëst erméiglecht all Aminosaieren an der Kette Waasserstoffbindungen (eng Bindung tëscht enger Sauerstoffmolekül an engem Waasserstoffmolekül) mateneen. D'Wasserstoffbindungen erlaben d'Helix d'Spiralform ze halen an gëtt eng enk Spole. Dës Spiralform mécht d'Alphashelix ganz staark.

Beta geploot Blieder:

Wann zwee oder méi Brochstécker vun der Polypeptid Kette (en) sech matenee verlageren, bilden eng Zeil vu Waasserstoffbänn mateneen, da kënne folgend Strukture fonnt ginn. Et kann op zwou Weeër geschéien; parallel Arrangement an Anti-Parallel Arrangement.

Beispiller vun der Struktur:

Alpha Helix: Fingernails oder toenails kënnen als e Beispill vun enger Alpha-Helix Struktur geholl ginn.

Beta geploot Blieder: D'Struktur vu Fieder ass ähnlech wéi d'Struktur vun Beta Plisséierter Plack.

Eegeschafte vun der Struktur:

Alpha Helix: An der Alpha-Helix Struktur ginn et 3,6 Aminosaier pro Turn vun der Helix. All Peptidbindunge si trans a planar, an d'NH-Gruppen an de Peptidbindunge weisen an der selwechter Richtung, déi ongeféier parallel zur Achs vun der Helix ass. D'C = O-Gruppe vun all Peptidbindungen weisen an de Géigendeel Richtung, a si parallel zu der Achs vun der Helix. D'C = O Grupp vun all Peptidbindung ass mat der NH Grupp vun der Peptidbindung gebonnen, déi eng Waasserstoffbindung bildt. All R-Gruppe ginn aus der Helix ausgedréckt.

Beta geploot Blieder: All Peptidbindung an der Beta geplootene Blat ass planar an huet d'Transkonform. D'C = O an NH Gruppe vu Peptidbindungen aus ugrenzend Ketten sinn am selwechte Fliger a weisen openee fir sech mam Waasserstoffverbindung tëscht hinnen ze bilden. All d'R-Gruppen an all Kette kënnen alternativ uewen an ënner dem Plang vum Blat optrieden.

Definitiounen:

Sekundär Struktur: Et ass d'Form vun engem ausklappbare Protein wéinst der Waasserstoffverbindung tëscht sengem Réckkierperamid a Carbonylgruppen.